蛋白质表达和标准品

定量蛋白质组学研究（通过 MS 或 NMR 分析）可以从使用纯化的、标记的完整蛋白质作为内标中受益匪浅。使用正确折叠、标记的完整蛋白质是理想的内标，因为它们将在消化之前、期间和之后尽可能接近地模拟样品中目标内源蛋白质的物理和化学性质。特别是，它们将经历与未标记对应物相似程度的蛋白水解裂解，从而提高中下或自下而上方法的同位素稀释质谱（IDMS）实验结果的准确性。

除了一些目录稳定同位素标记的蛋白质外，CIL 很高兴为大肠杆菌提供标记的细胞生长培养基。大肠杆菌、昆虫、酵母和真核细胞。使用这些培养基结合重组技术可以在多种细胞类型中过表达特定的人类蛋白质，从而可以获得相对大量的标记纯化蛋白质用于蛋白质组学研究。还提供来自 CellFree Sciences (CFS) 的试剂和试剂盒，用于生产均匀或选择性标记的蛋白质，产量非常适合基于 MS 的蛋白质组学应用。

稳定同位素标记的肽和蛋白质试剂/试剂盒

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相关资源

➤ Stable Isotope Standards for Mass Spectrometry
➤ Insect Cell Media
➤ Mammalian Cell Media
➤ Yeast Media and Reagents
➤ Rich E. coli Media 
➤ CFS Products 

应用笔记
➤ Full-Length Expressed Stable Isotope-Labeled Proteins for Quantification
➤ Top Ten Tips for Producing 13C, 15N Protein in Abundance

相关产品

细胞生长培养基和蛋白质生产 查看全部

无细胞蛋白质表达 查看全部

❛❛我们使用 CIL 是因为，除了标记介质之外，它们还携带多种用于生物分子 NMR 的试剂，例如缓冲液、去污剂和还原剂。 他们通过添加新产品来满足客户需求也非常有帮助。❜❜

– Christopher Lepre 博士
结构生物学二级研究员

❛❛我们对 CIL BioExpress® 6000 培养基的质量非常满意。 CIL 的哺乳动物细胞生长培养基为获取用于 NMR 研究的同位素标记的真核蛋白质样品提供了绝佳的机会。 将 CIL 的 BioExpress 6000 培养基与典型的丰富生长培养基进行比较时，没有发现生长或表达率存在差异。❜❜

– 博士教授 . Harald Schwalbe
有机化学研究所

❛❛在我们手中，CIL 的 BioExpress® 1000 发挥了神奇的作用。 细胞生长速率和蛋白表达水平与Luria肉汤获得的结果基本匹配，并且15N标记效率非常出色。❜❜

– Tero Pihlajamaa 博士
芬兰生物核磁共振中心，生物技术研究所

经常问的问题

什么是自下而上的定量蛋白质组工作流程？ 自下而上的蛋白质组学是一种常见的基于 MS 的工作流程，用于通过分析生成的独特肽及其蛋白质的酶裂解来识别和/或量化给定样品中的蛋白质。

CIL 是否具有表达其他蛋白质的能力？ 需要评估主要和次要结构。请联系 Nexomics Biosciences (info@nexomics.com) 包含完整的请求详细信息（例如 UniProt ID、标签类型、特性要求、数量）。另外，请参考 Nexomics Biosciences 网站以获取有关其蛋白质生产服务的更多信息。

参考实例

Fogeron, M.L.; Lecoq, L.; Cole, L.; et al. 2021. Easy synthesis of complex biomolecular assemblies: Wheat germ cell-free protein expression in structural biology. Front Mol Biosci, 8, 639587. PMID: 33842544
Minikel, E.V.; Kuhn, E.; Cocco, A.R.; et al. 2019. Domain-specific quantification of prion protein in cerebrospinal fluid by targeted mass spectrometry. Mol Cell Proteomics, 18(12), 2388-2400. PMID: 31558565
Lacabanne, D.; Fogeron, M.L.; Wiegand, T.; et al. 2019. Protein sample preparation for solid-state NMR investigations. Prog Nucl Magn Reson Spectrosc, 110, 20-33. PMID: 30803692
Zhong, F.; Xu, M.; Metz, P.; et al. 2018. A quantitative metabolomics study of bacterial metabolites in different domains. Anal Chim Acta, 1037, 237-244. PMID: 30292298
Reddy, P.T.; Brinson, R.G.; Hoopes, J.T.; et al. 2018. Platform development for expression and purification of stable isotope labeled monoclonal antibodies in Esherichia coli. MAbs, 10(7), 992-1002. PMID: 30060704
Zhang, C.; Gao, S.; Molascon, A.J.; et al. 2014. Quantitative proteomics reveals histone modifications in crosstalk with H3 lysine 27 methylation. Mol Cell Proteomics, 13(3), 749-759. PMID: 24382802
Hessling, B.; Buttner, K.; Hecker, M. 2013. Global relative quantification with liquid chromatography-matrix-assisted laser desorption ionization time-of-flight (LC-Maldi-TOF) – cross-validation with LTQ-Orbitrap proves reliability and reveals complementary ionization preferences. Mol Cell Proteomic, 12(10), 2911-2920. PMID: 23788530
Zhang, C.; Liu, Y.; Andrews, P.C. 2013. Quantification of histone modifications using 15N metabolic labeling. Methods, 61(3), 236-243. PMID: 23454290
Singh, S.; Springer, M.; Steen, J.; et al. 2009. FLEXIQuant: a novel tool for the absolute quantification of proteins, and the simultaneous identification and quantification of potentially modified peptides. J Proteome Res, 8(5), 2201-2210. PMID: 19344176